АМИНОКИСЛОТЫ • Большая российская энциклопедия

Что такое аминокислоты

Разгадка их строения находится в названии. Слово «амино» говорит о наличии аминогруппы – NH2, а «кислоты» — о присутствии в составе кислотной карбоксильной группы – СООН. По-другому, данная группа соединений состоит из карбоновой кислоты, один из атомов водорода которой замещен на аминогруппу.

Формула не так проста: между аминогруппой и карбоксильной группой находится углеродный скелет аминокислоты, который отличается функциональными группами. Поэтому строение аминокислот различно, как и их формулы. Наличие кислотных и основных свойств делает их амфотерными (нейтральными) соединениями. Кислые аминокислоты – не совсем верное выражение, да и вкус у них сладковатый.

Это кристаллические вещества, которые плавятся при высоких температурах (+250°С) и хорошо растворяются в воде, но сохраняют состав в большинстве органических растворителей. Большинство веществ этой группы обладают сладким вкусом.

Они способны образовывать соли, эфиры, но основное химическое свойство аминокислот – это возможность создавать белковые макромолекулы. Соединяясь между собой аминокислоты обрадуют петпиды (кусочки белкового скелета). Две кислоты образуют дипептид:

Три собираются в трипептид, четыре формируют тетрапептид и так постепенно идет сборка белковой макромолекулы. Ответ, зачем нужны аминокислоты, кроется в создании огромного разнообразия белков. Они являются мономерами, из которых строится крупная полимерная нить белка со своей формулой и свойствами.

Представим себе аминокислоту (АМК) в виде бусины. Разные бусины нанизываем на длинную нить. Это первичное строение белка. Затем эту нить сворачиваем в виде зигзага, чтобы некоторые бусинки соприкасались между собой. Так получается вторичная структура. Затем эту нить еще несколько раз скручиваем, чтобы образовался клубок, и выходим на третичную структуру. Несколько бусин-клубков, соединенных вместе, образуют четвертичную структуру. Каждый белок устроен непросто, но благодаря строению и свойствам аминокислот создаются особые конфигурации разных белковых макромолекул со своим строением и уникальной формулой.

Ученые насчитали 200 различных аминокислот, которые встречаются в клетках и тканях разных организмов. Они обнаружены в свободном и связанном виде. Некоторые из них единичны и уникальны: они найдены в отдельных организмах.

Видео

Аминокислоты объединяют в несколько классов

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С 2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

По строению бокового радикала

· алифатические(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

· ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),

· серусодержащие(цистеин, метионин),

· содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

· содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминоваякислоты),

· дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты обладают изомерией

Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

α- и β- формы аланина

Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

Изомерия по абсолютной конфигурации

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

Две конформации тетраэдра

В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

L- и D-формы аланина

Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

Из Дополнительных материалов

При написании последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный биохимический союз предложили пользоваться сокращенными названиями аминокислоты, состоящими обычно из первых трех букв полного названия соответствующей аминокислоты (см. таблицу). Использование интернациональной латинизированной стандартной системы символов и сокращений представляет большие преимущества с точки зрения сбора, обработки и отыскания научной информации, устранения ошибок при переводе текстов с иностранных языков и тому подобное. Унифицированные сокращенные названия химических соединений, в том числе и аминокислот, особенно важны не только в международном отношении, но и для применения внутри СССР, где научная литература издается на десятках языков, различных по алфавиту, лексике и начертанию специальных терминов и их сокращенных обозначений.

Сокращенные обозначения свободных аминокислот не следует употреблять в тексте работ, это допустимо только в таблицах, списках, схемах.

Там, где последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи известна, символы остатков пишут по порядку, соединяя их дефисами; та цепь или часть цепи, где последовательность соединения аминокислотных остатков неизвестна, заключается в круглые скобки, причем символы остатков аминокислоты разделяются запятыми. При написании линейных пептидов или белков на левом конце установленной последовательности (то есть на ее N-конце) ставится символ аминокислоты, несущей свободную аминогруппу, а на правом конце (на C-конце) — символ остатка аминокислоты, несущего свободную карбоксильную группу. Полипептидную цепь предпочтительнее изображать горизонтально, а не вертикально расположенной последовательностью. Символы аминокислоты обозначают природные (L-) формы, их антиподы — символом D-, который ставят непосредственно перед символом аминокислоты, не отделяя от него дефисом (например, Лей-DФен-Гли).

Символы менее распространенных в живой природе аминокислоты особо оговариваются в каждой публикации. Рекомендуется соблюдать лишь следующие принципы, например, гидроксиаминокислоты (оксиаминокислоты): гидроксилизин (оксилизин) — Hyl (Оли) и так далее; алло-аминокислоты: алло-изо лейцин — aile (аИле), алло-оксилизин — aHyl (аОли); нораминокислоты: норвалин —Nva (Нва), норлейцин — Nle (Нле) и т. д.

Таблица. Сокращенное написание символов аминокислот, наиболее распространенных в живой природе

Полное название аминокислоты

Международные символы

Символы, принятые в русских научных изданиях

Аланин

Ala

Ала

Аргинин

Arg

Apr

Аспарагин

Asn

Асн

Аспарагиновая кислота

Asp

Асп

Аспарагиновая кислота и л pi аспарагин (если различие не установлено)

Asx

Асх

Валин

Val

Вал

Гидроксипролин

Hyp

Опр

Гистидин

His

Г ис

Глицин

Gly

Гли

Глутамин

Gin

Гли

Глутаминовая кислота

Glu

Глу

Глутаминовая кислота или глутамин (если различие не установлено)

Glx

Глх

Изолейцин

lie

Иле

Лейцин

Leu

Лей

Лизин

Lys

Лиз

Метионин

Met

Мет

Пролин

Pro

Про

Серин

Ser

Сер

Тирозин

Туг

Тир

Треонин

Thr

T ре

Триптофан

Trp

Трп

(иногда

Три)

Фенилаланин

Phe

Фен

Цистеин

Cys

Цис

Получение аминокислот

Аминокислоты получают различными методами, некоторые из них предназначены специально для получения тех или иных аминокислот. Наиболее распространенными общими методами химического синтеза аминокислоты являются следующие.

1. Аминирование галоидопроизводных органических кислот. На галоидопроизводное (обычно бромзамещенную кислоту) действуют аммиаком, в результате чего галоид замещается на аминогруппу.

2. Получение аминокислоты из альдегидов путем обработки их аммиаком и цианистым водородом или цианидами. В результате такой обработки получается циангидрин, который далее аминируется, образуя аминонитрил; омыление последнего дает аминокислоту.

3. Конденсация альдегидов с производными глицина с последующим восстановлением и гидролизом.

Отдельные аминокислоты могут быть получены из гидролизатов белков в виде труднорастворимых солей или других производных. Например, цистин и тирозин легко осаждаются в изо электрической точке; диаминокислоты осаждают в виде солей фосфорно-вольфрамовой, пикриновой (лизин), флавиановой (аргинин) и других кислот; дикарбоновые аминокислоты осаждают в виде кальциевых или бариевых солей, глутаминовая кислота выделяется в виде аминокислот гидрохлорида в кислой среде, аспарагиновая кислота — в виде медной соли и так далее. Для препаративного выделения ряда аминокислот из гидролизатов белка применяют также методы хроматографии и электрофореза. Для промышленных целей многие аминокислоты получают методами микробиологического синтеза, выделяя их из культуральной среды определенных штаммов бактерий.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Из большого разнообразия только 20 аминокислот обладают свойством образовывать белки. АМК делятся на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, обладающие разными формулами и химическими свойствами. Наиболее важны альфа аминокислоты, из которых строится большинство белков.

Существует классификация аминокислот, которая делит эту группу на гидрофильные (обладающие свойством взаимодействия с водой) и гидрофобные аминокислоты (пытаются избежать контакта с водой). Но есть и классификация, которая строится на поступлении их в организм: виды аминокислот делятся на заменимые и незаменимые.

Незаменимые

К незаменимым АМК относятся соединения, которые организм не способен синтезировать в необходимом количестве. Это следующий комплекс аминокислот:

  • лейцин;
  • валин;
  • лизин;
  • метионин;
  • треонин;
  • триптофан;
  • фенилаланин;
  • гистидин.

Каждая из них имеет свою формулу, свойства и выполняет определенную роль в ходе обменных процессов. Есть группа и условно-незаменимых аминокислот, которые организм синтезирует в недостаточных для него количествах. Это тирозин и цистеин.

Заменимые

Эту группу АМК организм синтезирует самостоятельно. Лучшие аминокислоты вырабатываются внутри организма, их не нужно постоянно поставлять извне. К ним относятся:

  • аргинин;
  • аланин;
  • аспаргин;
  • глутамин;
  • глицин;
  • карнитин;
  • орнитин;
  • пролин;
  • серин;
  • таурин.

Каждый из них играет важную роль в организме. Обладает строением (формулой), которое определяет его свойства. А в целом они участвуют в белково-углеводном обмене, в синтезе нужных организму веществ. Из аминокислот стоятся гормоны, витамины, алкалоиды, пигменты и другие соединения.

Превращения аминокислот в организмах

Выс­шие рас­те­ния и хе­мо­син­те­зи­рую­щие ор­га­низ­мы все не­об­хо­ди­мые им А. син­те­зи­ру­ют из ам­мо­ние­вых со­лей и нит­ра­тов, а так­же из ке­то- или гид­ро­кси­кис­лот – про­дук­тов ды­ха­ния и фо­то­син­те­за. Че­ло­век и жи­вот­ные син­те­зи­ру­ют боль­шин­ст­во А. из обыч­ных без­азо­ти­стых про­дук­тов об­ме­на и ам­мо­ние­во­го азо­та. Это т. н. за­ме­ни­мые А. Но ряд А. – не­за­ме­ни­мых – они долж­ны по­лу­чать в го­то­вом ви­де с пи­щей. Для че­ло­ве­ка, напр., не­за­ме­ни­мы­ми А. яв­ля­ют­ся ва­лин, изо­лей­цин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан и фе­ни­ла­ла­нин, а для де­тей так­же ар­ги­нин и гис­ти­дин. Не­дос­та­ток в ор­га­низ­ме той или иной ами­но­кис­ло­ты при­во­дит к на­ру­ше­нию об­ме­на ве­ществ, замед­ле­нию рос­та и раз­ви­тия. А. уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии азо­ти­сто­го ба­лан­са в ор­га­низме. Окис­лит. рас­пад А. пу­тём дез­ами­ни­ро­ва­ния при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ке­то- и гид­ро­кси­кис­лот – про­ме­жу­точ­ных про­дук­тов цик­ла три­кар­бо­нов­ных ки­слот; да­лее они пре­вра­ща­ют­ся в уг­ле­во­ды, но­вые А. и т. д. или окис­ля­ют­ся до СО2 и Н2О с вы­де­ле­нием энер­гии. У жи­вот­ных азот в ви­де ам­мо­ние­вых со­лей, мо­че­ви­ны или мо­чевой ки­сло­ты вы­во­дит­ся из ор­га­низ­ма. У рас­те­ний ус­вое­ние А. про­ис­хо­дит т. о., что азо­ти­стые от­хо­ды прак­ти­че­ски от­сут­ст­ву­ют. Не­ко­то­рые А. яв­ля­ют­ся пред­ше­ст­вен­ни­ка­ми важ­ных гор­мо­нов и ней­ро­ме­диа­то­ров: ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин – дофа­ми­на и ад­ре­на­ли­на, трип­то­фан – се­ро­то­ни­на, гис­ти­дин – гис­та­ми­на, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та – γ-ами­но­мас­ля­ной ки­сло­ты, ар­ги­нин – ок­си­да азо­та (NO).

Основные свойства и характеристики

Все 20 видов АМК, которые являются мономерами в биологических полимерах белках, различаются по структуре, размерам и химическим свойствам радикалов, связанных с атомом углерода. В отличие от растений, где синтезируются все типы аминокислот, в организме человека и животных насчитывается всего два вида. К ним относятся:

  1. Заменимые аминокислоты — поддаются синтезированию.
  2. Незаменимые — синтезу не подвергаются.

Второй тип АМК попадает в организм человека вместе с пищей. Кроме того, белки могут быть полноценными и неполноценными, в зависимости от состава мономеров. В первом виде органических соединений наблюдается полный комплект аминокислот, а во втором — некоторые компоненты отсутствуют.

Простые биологические полимеры состоят только из АМК, а в сложных еще присутствует простетическая группа, которая не относится к аминокислотам. В такую группу могут входить: металлопротеины, гликопротеины, липопротеины, нуклеотиды. Последние являются одной из составляющих единиц нуклеиновой кислоты и молекулы ДНК. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксилов, аминокислоты бывают:

  1. Нейтральными, имеющими по одной амино- и карбоксильной группе.
  2. Основными, в состав которых входит несколько аминогрупп.
  3. Кислыми, которые обладают несколькими карбоксильными группами.

В растворах мономеры могут быть кислотами и основаниями, поэтому они относятся к амфотерным соединениям. Благодаря внутримолекулярному взаимодействию цепи из полипептидов образуют пространственные конформации белков. На их конкретном участке формируется центр, который соединяется с молекулами-лигандами.

Первичная структура белка, так называется последовательность мономеров, изменяясь, может привести к преобразованию структуры, функций органического соединения и привести к появлению заболеваний. Белки представляют собой некую закодированную информацию, где ее исходными данными служат мономеры. Эти сведения сообщают о пространственном строении и функциях органического соединения.

Значение АМК для человека

Исследования показали, что аминокислоты играют важную роль в работе мозга и нервной системы человека. Их малое количество в клетках центральной нервной системы приводит к депрессивному состоянию, бессоннице и усталости. Для предотвращения такой патологии особенно подходят:

  • глицин;
  • триптофан;
  • теанин.

Глицин в основном поступает в организм с пищей, но частично может синтезироваться в организме. Он считается важным элементом для клеток головного мозга, так как улучшает обмен веществ и укрепляет стенки кровеносных сосудов. Нехватка этого вида АМК приводит к эмоциональному напряжению и повышает артериальное давление.

На нервную систему также благотворно влияет триптофан, который в организме трансформируется в серотонин — «гормон радости». Но особый интерес представляет танин, так как между ним и предыдущими видами есть некоторые отличия. Кроме того, что этот мономер активизирует работу головного мозга, он не оказывает никакого отрицательного влияния на нервную систему.

Серосодержащий метионин принимает непосредственное участие в выработке холина, адреналина и креатина. Он способствует формированию фосфолипидов, которые считаются основными компонентами клеточных оболочек печени. Органическое соединение карнитин держит ответ за общую работоспособность всего организма, особенно у людей пенсионного возраста.

Во время интенсивных занятий спортом он обеспечивает снижение веса за счет уменьшения содержания жиров в мышечных тканях. Карнитин обеспечивает органы тела энергией, значительно повышая выносливость организма к физическим нагрузкам. Появление любого заболевания указывает на то, что в организме нарушен дисбаланс аминокислот.

Теги

Adblock
detector